Enzyme

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Figure 1: Diagramme d'une réaction catalytique qui montre l'énergie (E) requise à différentes étappes suivant l'axe du temps (t). Les substrats (A e B) en conditions normales requièrent une quantité d'énergie considérable (E1) pour atteindre l'état de transition A...B, à la suite duquel le produit de réaction (AB) peut se former. L'enzyme (E) crée un microenvironnement dans lequel A et B peuvent atteindre l'état de transition (A...E...B) plus facilement, réduisant ainsi la quantité d'énergie requise (E2). Comme il est plus aisé atteindre un niveau énergetique inférieur, la réaction peut avoir lieu plus fréquemment, ce qui se traduit par une vitesse de réaction accrue.

Les enzymes sont des protéines ou complexes de protéines permettant d'accélerer jusqu'à des millions de fois les réactions chimiques du métabolisme se déroulant dans le milieu cellulaire ou extracellulaire. Les enzymes agissent à faible concentration et elles se retrouvent intactes en fin de réaction: ce sont des catalyseurs biologiques.

Une enzyme, comme toute protéine, est synthétisée à partir des informations codées dans l'ADN ou dans l'ARN dans le cas des virus. Il existe plus de deux mille enzymes différentes.

Les premières enzymes isolées furent d'abord nommées ferments et par la suite diastases.

Sommaire

Le site actif

La fonction des enzymes est liée à la présence dans leur structure d'un site particulier appelé le site actif. Chaque enzyme « reconnaît » spécifiquement une ou plusieurs molécules selon un principe de complémentarité de type clé-serrure, grâce à des sites de reconnaissance et de fixation situés à sa surface. Les molécules sur lesquelles agit une enzyme sont définies commes les substrats de la réaction enzymatique. La fixation du substrat sur l'enzyme a pour conséquence la formation du complexe enzyme-substrat, indispensable a la réaction enzymatique. Cette dernière fait intervenir les acides aminés d'un site catalytique. L'enzyme peut alors accélerer considérablement une des réactions biochimiques faisant intervenir ce substrat.

L'activité enzymatique

La vitesse de réaction enzymatique est mesurée à partir de la quantité de produit formée en un temps donné. L'affinité de l'enzyme pour son substrat est donnée par son Km ou constante de Michaelis. Celle-ci est définie comme la concentration de substrat pour laquelle la vitesse de réaction enzymatique est la moitié de la vitesse de réaction maximale. De nombreux facteurs peuvent modifier la vitesse de réaction enzymatique :

La constante de Michaelis est spécifique à chaque enzyme.

La régulation de l'activité enzymatique

Réguler l'activité des enzymes permet de réguler le métabolisme de la cellule. Cette activité dépend fortement de la conformation de l'enzyme (et donc de la forme de ses sites), qui peut être modifiée via des phosphorylations et des déphosphorylations. Certaines enzymes sont actives quand elles sont phosphorylées, d'autres quand elles sont déphosphorylées. Ce sont d'autres enzymes qui régulent les phosphorylations et déphosphorylations : les kinases permettent de transférer un groupement phosphate sur leur substrat, alors que les phosphatases enlèvent un groupement phosphate à leur substrat.

Classement et dénomination des enzymes

Les enzymes sont classées en six principaux groupes, en fonction du type de réaction qu'elles catalysent :

  1. oxydoréductases (EC 1) ;
  2. transférases (EC 2) ;
  3. hydrolases (EC 3) ;
  4. lyases (EC 4) ;
  5. isomérases (EC 5) ;
  6. ligases (EC 6).

Les enzymes sont généralement nommées en additionnant le suffixe -ase au nom de leur substrat, et elles sont classifiées par un système numérique standard. Leur numéro est attribué par l' « Enzyme Commission » (EC) voir classification EC.

Types d'enzymes

On distingue les dénominations suivantes pour les enzymes :

Les enzymes du type II sont la classe utilisée dans la plupart des applications de la biologie moléculaire.

Voir aussi

See also: Enzyme, Acide désoxyribonucléique, Acide ribonucléique, Catalyseur, Cellule (biologie), Constante de Michaelis, Hydrolase, Inhibiteur, Isomérase, Kinase